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Effective non-denaturing purification method for improving the solubility of recombinant actin-binding proteins produced by bacterial expression (Record no. 29935)

MARC details
000 -LEADER
campo de control de longitud fija 01915nam a2200253Ia 4500
003 - IDENTIFICADOR DE NÚMERO DE CONTROL
campo de control MX-MdCICY
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20260521091715.0
040 ## - FUENTE DE CATALOGACIÓN
Centro/agencia transcriptor CICY
090 ## - LOCALMENTE ASIGNADO TIPO-LC NÚMERO DE CLASIFICACIÓN (OCLC); NÚMERO DE CLASIFICACIÓN LOCAL (RLIN)
Número de clasificación (OCLC) (R) ; Numero de clasificación, CALL (RLIN) (NR) B-19887
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 250602s9999 xx |||||s2 |||| ||und|d
245 10 - MENCIÓN DEL TÍTULO
Título Effective non-denaturing purification method for improving the solubility of recombinant actin-binding proteins produced by bacterial expression
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Designación de volumen o secuencia Protein expression and purification, 133, p.193-198, 2017
520 3# - RESUMEN, ETC.
Sumario, etc. Bacterial expression is commonly used to produce recombinant and truncated mutant eukaryotic proteins. However, heterologous protein expression may render synthesized proteins insoluble. The conventional method used to express a poorly soluble protein, which involves denaturation and refolding, is time-consuming and inefficient. There are several non-denaturing approaches that can increase the solubility of recombinant proteins that include using different bacterial cell strains, altering the time of induction, lowering the incubation temperature, and employing different detergents for purification. In this study, we compared several non-denaturing protocols to express and purify two insoluble 34 kDa actin-bundling protein mutants. The solubility of the mutant proteins was not affected by any of the approaches except for treatment with the detergent sarkosyl. These results indicate that sarkosyl can effectively improve the solubility of insoluble proteins during bacterial expression.
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada RECOMBINANT PROTEIN EXPRESSION
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada ESCHERICHIA COLI
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada TRUNCATED MUTANT
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada SARKOSYL DETERGENT
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada ACTIN-BINDING PROTEIN
700 12 - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE PERSONAL
Nombre de persona Chung, J. M.
700 12 - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE PERSONAL
Nombre de persona Lee, S.
700 12 - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE PERSONAL
Nombre de persona Jung, H. S.
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme de Recurso <a href="https://drive.google.com/file/d/1qRe_Dw4GFgwd13R5kUv8roYh-L5uAMgA/view?usp=drivesdk">https://drive.google.com/file/d/1qRe_Dw4GFgwd13R5kUv8roYh-L5uAMgA/view?usp=drivesdk</a>
Nota pública Para ver el documento ingresa a Google con tu cuenta: @cicy.edu.mx
942 ## - ELEMENTOS DE ENTRADA SECUNDARIOS (KOHA)
Fuente de la clasificación o esquema de estantería
Tipo de ítem Koha REF1
Holdings
Estatus retirado Estado de pérdida Fuente de la clasificación o esquema de estantería Estado de daño No para préstamo Colección Biblioteca de origen Biblioteca actual Ubicación en estantería Fecha de adquisición Total de préstamos Signatura topográfica completa Visto por última vez Precio de reemplazo Tipo de ítem Koha
            CICY CICY   25/06/2025   B-19887 25/06/2025 25/06/2025 REF1