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Activation of preformed EGF receptor dimers by ligand-induced rotation of the transmembrane domain (Record no. 16389)

MARC details
000 -LEADER
campo de control de longitud fija 02774nam a2200253Ia 4500
003 - IDENTIFICADOR DE NÚMERO DE CONTROL
campo de control MX-MdCICY
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20260521090959.0
040 ## - FUENTE DE CATALOGACIÓN
Centro/agencia transcriptor CICY
090 ## - LOCALMENTE ASIGNADO TIPO-LC NÚMERO DE CLASIFICACIÓN (OCLC); NÚMERO DE CLASIFICACIÓN LOCAL (RLIN)
Número de clasificación (OCLC) (R) ; Numero de clasificación, CALL (RLIN) (NR) B-6105
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 250602s9999 xx |||||s2 |||| ||und|d
245 10 - MENCIÓN DEL TÍTULO
Título Activation of preformed EGF receptor dimers by ligand-induced rotation of the transmembrane domain
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Designación de volumen o secuencia Journal of Molecular Biology , 311(5), p.1011-1026, 2001
520 3# - RESUMEN, ETC.
Sumario, etc. The epidermal growth factor receptor plays crucial roles throughout the development of multicellular organisms, and inappropriate activation of the receptor is associated with neoplastic transformation of many cell types. The receptor is thought to be activated by ligand-induced homodimerisation. Here, however, we show by chemical cross-linking and sucrose density-gradient centrifugation that in the absence of bound ligand the receptor has an ability to form a dimer and exists as a preformed dimer on the cell surface. We also analysed the receptor dimerisation by inserting cysteine residues at strategic positions about the putative -helix axis of the extracellular juxtamembrane region. The mutant receptors spontaneously formed disulphide bridges and transformed NIH3T3 cells in the absence of ligand, depending upon the positions of the cysteine residue inserted. Kinetic analyses of the disulphide bonding indicate that EGF binding induces flexible rotation or twist of the juxtamembrane region of the receptor in the plane parallel with the lipid bilayer. The binding of an ATP competitor to the intracellular domain also induced similar flexible rotation of the juxtamembrane region. All the disulphide-bonded dimers had flexible ligand-binding domains with the same biphasic affinities for EGF as the wild-type. These results demonstrate that ligand binding to the flexible extracellular domains of the receptor dimer induce rotation or twist of the juxtamembrane regions, hence the transmembrane domains, and dissociate the dimeric, inactive form of the intracellular domains. The flexible rotation of the intracellular domains may be necessary for the intrinsic catalytic kinase to become accessible to the multiple tyrosine residues present in the regulatory domain and various substrates, and may be a common property of many cell-surface receptors, such as the insulin receptor.
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada CELL-SURFACE RECEPTOR
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada TRANSMEMBRANE SIGNALLING
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada CYSTEINE DISULPHIDE CROSS-LINKING
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada MOLECULAR MECHANISM
650 14 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada MODEL
700 12 - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE PERSONAL
Nombre de persona Morikia, T.
700 12 - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE PERSONAL
Nombre de persona Maruyama, H.
700 12 - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE PERSONAL
Nombre de persona Maruyama, I.N.
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme de Recurso <a href="https://drive.google.com/file/d/1b92iLv5ua7HqSnNx6CkszV8jwywroYBe/view?usp=drivesdk">https://drive.google.com/file/d/1b92iLv5ua7HqSnNx6CkszV8jwywroYBe/view?usp=drivesdk</a>
Nota pública Para ver el documento ingresa a Google con tu cuenta: @cicy.edu.mx
942 ## - ELEMENTOS DE ENTRADA SECUNDARIOS (KOHA)
Fuente de la clasificación o esquema de estantería
Tipo de ítem Koha REF1
Holdings
Estatus retirado Estado de pérdida Fuente de la clasificación o esquema de estantería Estado de daño No para préstamo Colección Biblioteca de origen Biblioteca actual Ubicación en estantería Fecha de adquisición Total de préstamos Signatura topográfica completa Visto por última vez Precio de reemplazo Tipo de ítem Koha
            CICY CICY   25/06/2025   B-6105 25/06/2025 25/06/2025 REF1